Antifungal activity of rationally designed γ-core peptide derivatives of ascomycetous antifungal proteins

Karemera K John
Antifungal activity of rationally designed γ-core peptide derivatives of ascomycetous antifungal proteins.
Doktori értekezés, Szegedi Tudományegyetem (2000-).
(2026)

[thumbnail of PhD Thesis_John K Karemera_2026.pdf]
Előnézet
Szöveg (Disszertáció)
Download (1MB) | Előnézet
[thumbnail of PhD Thesis booklet_John K Karemera_2026.pdf]
Előnézet
Szöveg (Tézisfüzet)
Download (443kB) | Előnézet
[thumbnail of BDI engedély-John K Karemera.pdf]
Előnézet
Szöveg (Egyéb)
Download (283kB) | Előnézet

Absztrakt (kivonat) idegen nyelven

In recent years, the incidence of infections caused by human pathogenic fungi has significantly increased, primarily because of the rapid spread of resistance to antifungal agents commonly used in clinical settings. Consequently, the World Health Organization has urged the use of antifungal therapies based on fundamentally novel molecules in clinical practice. In this regard, synthetic peptides (γAFPs) designed on the basis of the evolutionarily conserved γ-core motifs of antifungal proteins (GXC-X3-9-C) originating from Eurotiomycetes represent promising candidates. In this study, we investigated 19 γAFPs with diverse fungal origins and varying physicochemical properties. The in vitro antifungal efficacy of these agents was determined by the overall positive net charge and hydrophilicity and strongly influenced by the net charge-to-hydropathy ratio. Specifically, γAFPs with a moderately positive net charge tend to be more hydrophilic, which could enhance their antifungal efficacy. Regarding the most effective γAFPs, we demonstrated that their antifungal activity is exerted through plasma membrane disruption, and these treatments can engage in synergistic in vitro interactions with conventional antifungal drugs (terbinafine and fluconazole) that interfere with plasma membrane biosynthesis. Using the Galleria mellonella larval infection model, we verified that these potent γAFPs can prevent Candida albicans infection or prolong larval survival in Aspergillus fumigatus infection, and the observed in vitro synergistic interactions also appeared under this in vivo condition. These findings underscore the potential applicability of certain γAFPs as standalone or adjuvant therapeutic agents in the treatment of systemic and superficial fungal infections. Keywords antifungal peptide, γ-core

Mű típusa: Disszertáció (Doktori értekezés)
Publikációban használt név: Karemera K John
Témavezető(k):
Témavezető neve
Beosztás, tudományos fokozat, intézmény
MTMT szerző azonosító
Galgóczi László Norbert
egyetemi docens, DSc, SZTE TTIK BI Biotechnológiai és Mikrobiológiai Tanszék
10002102
Borics Attila
tudományos főmunkatárs, PhD, HRN SZBK Biokémiai Intézet
10013101
Szakterület: 01. Természettudományok
01. Természettudományok > 01.06. Biológiai tudományok
01. Természettudományok > 01.06. Biológiai tudományok > 01.06.03. Biokémia és molekuláris biológia
01. Természettudományok > 01.06. Biológiai tudományok > 01.06.05. Mikológia
Doktori iskola: Biológia Doktori Iskola
Tudományterület / tudományág: Természettudományok > Biológiai tudományok
Nyelv: angol
Védés dátuma: 2026
Terjedelem: 87
Kulcsszavak: antifungal peptide, γ-core motif, peptide-drug interaction, therapeutic efficacy, Candida albicans, Aspergillus fumigatus
EPrint azonosító (ID): 12994
A feltöltés ideje: 2026. jan. 28. 13:30
Utolsó módosítás: 2026. jan. 28. 13:30
URI: https://doktori.bibl.u-szeged.hu/id/eprint/12994
Védés állapota: nem védett (Nem idézhető amíg nem kap DOI számot.)

Actions (login required)

Tétel nézet Tétel nézet